Wat zijn co-enzymen & invloeden op enzymenwerking
Gepubliceerd op 02 juni 2016 - Laatst bijgewerkt op 18 juli 2022
Laatst bijgewerkt op 18 juli 2022
In dit artikel lees je wat co-enzymen zijn en wat hun bijdrage is aan de enzymenwerking in het lichaam. Verder lees je ook hoe je het enzymengehalte in je lichaam kan verbeteren.
Enzymen en co-factoren
Veel enzymen werken niet zonder de aanwezigheid van een extra factor die niet uit eiwit bestaat: een co-factor. Dat kan een ion zijn van bijvoorbeeld zink, mangaan, koper, magnesium, ijzer, kalium of natrium. Dit zijn de metaalionen (mineralen) in het voedsel. De co-factor kan ook een organisch molecule zijn. Wanneer een co-factor nodig is, wordt het eiwitgedeelte het apo-enzym genoemd.
Voorbeelden zijn de vitamines B: thiamine (B1), riboflavine (B2) en nicotinamide (B3) alsmede vitamine C. Co-enzymen kunnen sterk (covalent) gebonden zijn aan het eiwitdeel van het enzym of zwak. Dan zijn ze slechts tijdelijk gebonden aan het enzym wanneer dit zijn katalytische functie uitoefent. Een co-enzym zelf is niet specifiek voor een bepaald substraat. Het is de combinatie enzym co-enzym die de specificiteit bepaald.
Enzymen kunnen ook bestaan uit meerdere delen, bijvoorbeeld meerdere eiwitten. Daarnaast hebben ze vaak ook nog een co-enzym, een kleinere component zonder welke het enzym zijn functie niet kan vervullen. Het co-enzym fungeert in een cel vaak als een soort van aan/uitschakelaar. Door de concentratie van het metaalion te variëren wordt de chemische reactie van het enzym gemakkelijk vertraagd of versneld.
Enzymen en co-enzymen hebben slechts een beperkte levensduur en ze moeten op tijd vervangen worden. Daarom moeten er in het voedsel voldoende basisstoffen zoals aminozuren, vitaminen en mineralen (metaal-ionen) aanwezig zijn om de afgebroken enzymen tijdig te kunnen vervangen.
Enzymremmers
Wil het enzym zijn werk kunnen uitoefenen, dan moet tussen enzym en substraat een hecht contact zijn. Wanneer het substraat (dat normaal bindt aan zijn enzym) concurrentie krijgt van een competitieve molecule waarvan de structuur erg gelijkt op die van het substraat kan het de werking remmen.
De competitieve molecule bindt zich met het enzym en zorgt ervoor dat het enzym niet kan binden aan zijn normale substraat, waardoor de reactie wordt verhinderd. Deze stoffen kunnen celprocessen remmen of doen stoppen.
Voorbeelden van enzymremmers zijn sommige pesticiden, zoals DDT, die de werking van belangrijke enzymen in het zenuwstelsel tegengaan. Veel antibiotica remmen specifieke enzymen in bacteriën. Zo blokkeert penicilline het actieve deel van een enzym, dat veel bacteriën gebruiken om hun celwanden op te bouwen.
Andere gifstoffen remmen de enzymwerking doordat ze zich op een andere plaats van het enzym hechten, waardoor de vorm verandert en de werkzaamheid van het enzym wordt verhinderd
Invloeden op de enzymwerking
De enzymwerking kan door verschillende factoren worden beïnvloed :
- De temperatuur
- De zuurgraad
- De enzymconcentratie
- De substraatspecificiteit
1. Invloed van de temperatuur
Doordat enzymen eiwitten zijn, is de activiteit van enzymen afhankelijk van de temperatuur. Als de temperatuur verandert, verandert ook de ruimtelijke structuur van het enzym.
Ieder enzym heeft een optimale activiteit bij een bepaalde temperatuur. Bij een lage temperatuur zijn de meeste enzymen niet actief, doordat de deeltjes te traag bewegen. Bij hogere temperaturen (boven 50 °C) kan een enzym ook niet meer functioneren door denaturatie of coagulatie (eiwitten worden hard bij hogere temperaturen) .
De enzymwerking is maximaal rond de 37 °C. Dat is niet voor niets de lichaamstemperatuur van de mens.
2. Invloed van de zuurgraad
De activiteit van een enzym wordt ook beïnvloed door de zuurgraad (pH). Bepaalde enzymen, zoals peptase in de maag, werken goed tot zeer goed in een zuur milieu (pH< 7). Voor de meeste enzymen ligt de optimale pH-waarde doorgaans tussen pH 5 en pH 8. Andere enzymen, zoals trypsine in de darmen, werken enkel in basisch milieu (pH > 7).
3. Invloed van de enzymconcentratie
Ook de enzymconcentratie heeft een grote invloed op de enzymwerking. Wanneer een enzym met een afnemende concentratie inwerkt op een substraat, is de werking het grootst bij de hoogste concentratie. Dat wil niet zeggen dat enzymen bij lage concentratie niet actief zijn maar wel minder.
4. Invloed van de substraatspecificiteit
Gezien ieder enzym specifiek is voor een bepaald substraat, is het normaal dat het soort substraat een grote invloed heeft op de werking van de enzymen. Een complex substraat vraagt dan ook veel meer soorten enzymen dan een eenvoudig substraat. Daar zijn de combinaties van voedsel op gebaseerd.